• logo

Proteïene

Proteïene is groot biomolekules en makromolekules wat bestaan uit een of meer lang kettings van aminosuur residue . Proteïene verrig 'n wye verskeidenheid funksies binne organismes, insluitend die katalisering van metaboliese reaksies , DNA-replikasie , reaksie op stimuli , struktuur aan selle en organismes , en die vervoer van molekules van een plek na 'n ander. Proteïene verskil hoofsaaklik van mekaar in hul aminosure, wat bepaal word deur die nukleotiedvolgorde van hul gene , en wat gewoonlik lei totproteïen wat in 'n spesifieke 3D-struktuur gevou word wat die aktiwiteit daarvan bepaal.

'N Voorstelling van die 3D struktuur van die proteïen mioglobien vertoning turkoois α-helikse . Hierdie proteïen is die eerste wat sy struktuur deur X-straalkristallografie opgelos het . In die rigting van die middelste middel tussen die spoele word 'n prostetiese groep 'n heemgroep (in grys getoon) genoem met 'n gebonde suurstofmolekule (rooi).

'N Lineêre ketting van aminosuurreste word 'n polipeptied genoem . 'N Proteïen bevat ten minste een lang polipeptied. Kort polipeptiede, wat minder as 20-30 residue bevat, word selde as proteïene beskou en word gewoonlik peptiede , of soms oligopeptiede, genoem . Die individuele aminosuurreste word saamgebind deur peptiedbindings en aangrensende aminosuurreste. Die volgorde van aminosuurreste in 'n proteïen word gedefinieer deur die volgorde van 'n geen , wat in die genetiese kode gekodeer is . Oor die algemeen spesifiseer die genetiese kode 20 standaard aminosure; maar in sekere organismes kan die genetiese kode selenosisteïen en - in sekere archaea - pirrolisien insluit . Kort na of selfs tydens sintese word die residue in 'n proteïen dikwels chemies gemodifiseer deur post-translasionele modifikasie , wat die fisiese en chemiese eienskappe, vou, stabiliteit, aktiwiteit en uiteindelik die funksie van die proteïene verander. Sommige proteïene het nie-peptiedgroepe aangeheg, wat prostetiese groepe of kofaktore genoem kan word . Proteïene kan ook saamwerk om 'n spesifieke funksie te bereik, en hulle assosieer dikwels met stabiele proteïenkomplekse .

Sodra dit gevorm word, bestaan ​​proteïene slegs vir 'n sekere tydperk en word dit deur die sel se masjinerie afgebreek en herwin deur die proses van proteïenomset . Die lewensduur van 'n proteïen word gemeet in terme van die halfleeftyd en dek 'n wye verskeidenheid. Dit kan minute of jare bestaan ​​met 'n gemiddelde lewensduur van 1-2 dae in soogdierselle. Abnormale of verkeerd gevoude proteïene word vinniger afgebreek as gevolg van gerig op vernietiging of as gevolg van onstabiel.

Net soos ander biologiese makromolekules soos polisakkariede en nukleïensure , is proteïene essensiële dele van organismes en neem hulle feitlik deel aan selle . Baie proteïene is ensieme wat biochemiese reaksies kataliseer en is lewensbelangrik vir metabolisme . Proteïene het ook strukturele of meganiese funksies, soos aktien en miosien in spiere en die proteïene in die sitoskelet , wat 'n stelsel van steierwerk vorm wat die vorm van die sel handhaaf. Ander proteïene is belangrik in sel sein , immuunresponse , seladhesie en die sel siklus . By diere is proteïene nodig in die dieet om die essensiële aminosure te voorsien wat nie gesintetiseer kan word nie . Vertering breek die proteïene af vir gebruik in die metabolisme.

Proteïene kan van ander sellulêre komponente gesuiwer word met behulp van 'n verskeidenheid tegnieke soos ultrasentrifugasie , neerslag , elektroforese en chromatografie ; die koms van genetiese ingenieurswese het 'n aantal metodes moontlik gemaak om suiwering te vergemaklik. Metodes wat algemeen gebruik word om proteïenstruktuur en -funksie te bestudeer, sluit in immunohistochemie , mutagenese op die plek , X-straalkristallografie , kernmagnetiese resonansie en massaspektrometrie .

Geskiedenis en etimologie

Proteïene word in die agtiende eeu deur Antoine Fourcroy en ander as 'n duidelike klas biologiese molekules erken , wat onderskei word deur die vermoë van die molekules om te stol of te flokkel onder behandelings met hitte of suur. [1] Opgemerkte voorbeelde was destyds albumien uit eierwitte , bloedserumalbumien , fibrien en koringgluten .

Proteïene word die eerste keer deur die Nederlandse chemikus Gerardus Johannes Mulder beskryf en in 1838 deur die Sweedse chemikus Jöns Jacob Berzelius benoem . [2] [3] Mulder het elementêre analise van gewone proteïene uitgevoer en gevind dat bykans alle proteïene dieselfde empiriese formule , C 400 H 620 N 100 O 120 P 1 S 1 . [4] Hy het tot die foutiewe gevolgtrekking gekom dat hulle moontlik uit 'n enkele soort (baie groot) molekule bestaan. Die term "proteïen" om hierdie molekules te beskryf, is voorgestel deur Mulder se medewerker Berzelius; proteïen is afgelei van die Griekse woord πρώτειος ( proteios ), wat "primêr", [5] "voorop", of "vooraan staan", [6] + -in beteken . Mulder het die produkte van proteïenafbreking geïdentifiseer, soos die aminosuur leucine waarvoor hy 'n (byna korrekte) molekulêre gewig van 131 Da gevind het . [4] Voor 'proteïen' is ander name gebruik, soos 'albumiene' of 'albumagtige materiaal' ( Eiweisskörper , in Duits). [7]

Vroeë voedingswetenskaplikes soos die Duitser Carl von Voit het geglo dat proteïene die belangrikste voedingsstof is om die struktuur van die liggaam te handhaaf, omdat daar algemeen geglo word dat 'vlees vlees maak'. [8] Karl Heinrich Ritthausen het bekende proteïenvorms uitgebrei met die identifikasie van glutamiensuur . Op die Connecticut Agricultural Experiment Station is ' n gedetailleerde oorsig van die plantaardige proteïene deur Thomas Burr Osborne opgestel . In samewerking met Lafayette Mendel en die toepassing van Liebig se wetgewing oor die minimum in die voeding van laboratoriumrotte , is die voedingswaarde- aminosure vasgestel. Die werk is voortgesit en gekommunikeer deur William Cumming Rose . Die begrip van proteïene as polipeptiede kom deur die werk van Franz Hofmeister en Hermann Emil Fischer in 1902. [9] [10] Die sentrale rol van proteïene as ensieme in lewende organismes word eers in 1926 ten volle waardeer, toe James B. Sumner aantoon dat die ensiem urease was in werklikheid 'n proteïen. [11]

Die probleme om proteïene in groot hoeveelhede te suiwer, het dit baie moeilik gemaak om vroeë proteïenbiochemici te bestudeer. Gevolglik het vroeë studies gefokus op proteïene wat in groot hoeveelhede gesuiwer kan word, byvoorbeeld bloed, eierwit, verskillende gifstowwe en spysverterings- / metaboliese ensieme wat uit slagplase verkry word. In die vyftigerjare het die Armor Hot Dog Co 1 kg suiwer bees-pankreas- ribonuklease A gesuiwer en vrylik beskikbaar gestel vir wetenskaplikes; hierdie gebaar het gehelp dat ribonuklease A 'n belangrike teiken vir biochemiese studie vir die volgende dekades geword het. [4]

John Kendrew met 'n model van myoglobien aan die gang

Linus Pauling word toegeskryf aan die suksesvolle voorspelling van gereelde proteïen sekondêre strukture gebaseer op waterstofbinding , 'n idee wat William Astbury vir die eerste keer in 1933 voorgestel het. [12] Later werk deur Walter Kauzmann oor denaturering , [13] [14] gedeeltelik gebaseer op vorige studies deur Kaj Linderstrøm-Lang , [15] het 'n begrip van proteïenvou en struktuur bygedra deur hidrofobiese interaksies .

Die eerste proteïen wat opgevolg is , was insulien deur Frederick Sanger , in 1949. Sanger het die aminosuurvolgorde van insulien korrek bepaal en sodoende onweerlegbaar aangetoon dat proteïene bestaan ​​uit lineêre polimere van aminosure eerder as vertakte kettings, kolloïede of siklole . [16] Hy het die Nobelprys vir hierdie prestasie in 1958 verower. [17]

Die eerste proteïenstrukture wat opgelos moes word, was hemoglobien en myoglobien deur onderskeidelik Max Perutz en Sir John Cowdery Kendrew in 1958. [18] [19] Vanaf 2017[Opdateer], die Protein Data Bank het meer as 126 060 atoomresolusiestrukture van proteïene. [20] In meer onlangse tye, Cryo-elektronmikroskopie van groot makromolekulêre gemeentes [21] en computational proteïenstruktuur voorspelling van klein proteïen domeine [22] is twee metodes nader atoom resolusie.

Aantal proteïene wat deur genome gekodeer word

Die aantal proteïene wat in 'n genoom gekodeer is, stem ongeveer ooreen met die aantal gene (alhoewel daar 'n beduidende aantal gene kan wees wat RNA vir proteïene kodeer, byvoorbeeld ribosomale RNA's ). Virusse kodeer gewoonlik enkele tot 'n paar honderd proteïene, archaea en bakterieë ' n paar honderd tot 'n paar duisend, terwyl eukariote tipies kodeer vir 'n paar duisend tot tienduisende proteïene (sien genoomgrootte vir 'n lys voorbeelde).

Biochemie

Chemiese struktuur van die peptiedbinding (onderkant) en die driedimensionele struktuur van 'n peptiedbinding tussen 'n alanien en 'n aangrensende aminosuur (bo / inlas). Die band self is gemaak van die CHON elemente.
Resonansie strukture van die peptiedbinding dat individuele aminosure verbind om 'n proteïen te vorm polimeer

Die meeste proteïene bestaan ​​uit lineêre polimere gebou uit reekse van tot 20 verskillende L -α- aminosure. Alle proteinogenic aminosure besit algemene strukturele kenmerke, insluitende 'n α-koolstof waaraan 'n amino groep, 'n karboksielgroep groep, en 'n veranderlike syketting is gebind . Slegs proline verskil van hierdie basiese struktuur, want dit bevat 'n ongewone ring vir die N-end-amingroep, wat die CO-NH-amiedgroep tot 'n vaste vorming dwing. [23] Die sykettings van die standaard aminosure, uiteengesit in die lys van standaard aminosure , het 'n groot verskeidenheid chemiese strukture en eienskappe; dit is die gekombineerde effek van al die aminosuurkettings in 'n proteïen wat uiteindelik die driedimensionele struktuur en chemiese reaktiwiteit daarvan bepaal. [24] Die aminosure in 'n polipeptiedketting word deur peptiedbindings gekoppel . Sodra dit in die proteïenketting gekoppel is, word 'n individuele aminosuur 'n residu genoem, en die gekoppelde reeks koolstof-, stikstof- en suurstofatome staan ​​bekend as die hoofketting of proteïenruggraat. [25] : 19

Die peptiedbinding het twee resonansievorme wat 'n dubbele bindingskarakter dra en die rotasie om die as daarvan rem, sodat die alfakoolstowwe ongeveer dieselfde is . Die ander twee tweehoekige hoeke in die peptiedbinding bepaal die plaaslike vorm wat deur die proteïenruggraat aangeneem word. [25] : 31 Die einde met 'n vrye aminogroep staan ​​bekend as die N-terminus of amino-terminus, terwyl die einde van die proteïen met 'n vrye karboksielgroep bekend staan ​​as die C-terminus of karboksieterminus (die volgorde van die proteïen word geskryf van N-terminus na C-terminus, van links na regs).

Die woorde proteïen , polipeptied en peptied is 'n bietjie dubbelsinnig en kan in mekaar oorvleuel. Proteïene word gewoonlik gebruik om na die volledige biologiese molekule in 'n stabiele konformasie te verwys , terwyl peptied gewoonlik gereserveer is vir 'n kort aminosuuroligomere wat dikwels nie 'n stabiele 3D-struktuur het nie. Maar die grens tussen die twee is nie goed gedefinieër nie en lê gewoonlik naby 20-30 residue. [26] Polipeptied kan verwys na enige enkele lineêre ketting van aminosure, gewoonlik ongeag lengte, maar impliseer dikwels die afwesigheid van 'n gedefinieerde konformasie .

Interaksies

Proteïene kan interaksie hê met baie soorte molekules, insluitend met ander proteïene , met lipiede , met karboyhidrate en met DNA . [27] [28] [25] [29]

Oorvloed in selle

Daar word beraam dat gemiddelde grootte bakterieë ongeveer 2 miljoen proteïene per sel bevat (bv. E. coli en Staphylococcus aureus ). Kleiner bakterieë, soos Mycoplasma of spirochete, bevat minder molekules in die orde van 50.000 tot 1 miljoen. Daarenteen is eukariotiese selle groter en bevat dit dus baie meer proteïene. Daar word byvoorbeeld geskat dat gisselle ongeveer 50 miljoen proteïene en menslike selle in die orde van 1 tot 3 miljard bevat. [30] Die konsentrasie van individuele proteïenkopieë wissel van enkele molekules per sel tot 20 miljoen. [31] Nie alle gene wat proteïene kodeer, word in die meeste selle tot uitdrukking gebring nie, en die aantal daarvan hang af van byvoorbeeld seltipe en eksterne stimuli. Van die ongeveer 20.000 proteïene wat deur die menslike genoom gekodeer word, word byvoorbeeld slegs 6.000 in limfoblastoïede selle opgespoor . [32]

Sintese

Biosintese

'N Ribosoom produseer 'n proteïen met behulp van mRNA as sjabloon
Die DNA- volgorde van 'n geen kodeer die aminosuurvolgorde van 'n proteïen

Proteïene word saamgestel uit aminosure met behulp van inligting wat in gene gekodeer is. Elke proteïen het sy eie unieke aminosuurvolgorde wat gespesifiseer word deur die nukleotiedvolgorde van die geen wat hierdie proteïen kodeer. Die genetiese kode is 'n stel drie-nukleotiedstelle wat codons genoem word en elke drie-nukleotiedkombinasie dui 'n aminosuur aan, byvoorbeeld AUG ( adenien - urasil - guanien ) is die kode vir metionien . Omdat DNA vier nukleotiede bevat, is die totale aantal moontlike kodons 64; dus is daar 'n mate van oortolligheid in die genetiese kode, met sommige aminosure wat deur meer as een kodon gespesifiseer word. [29] : 1002–42 Gene wat in DNA gekodeer word, word eers deur proteïene soos RNA-polimerase in voor- boodskapper-RNA (mRNA) getranskribeer . Die meeste organismes verwerk dan die pre-mRNA (ook bekend as 'n primêre transkripsie ) deur verskillende vorme van post-transkripsionele wysiging te gebruik om die volwasse mRNA te vorm, wat dan gebruik word as 'n sjabloon vir proteïensintese deur die ribosoom . In prokariote kan die mRNA gebruik word sodra dit geproduseer word, of deur 'n ribosoom gebind word nadat dit van die nukleoïed wegbeweeg het . Hierteenoor maak eukariote mRNA in die selkern en verplaas dit dan oor die kernmembraan na die sitoplasma , waar proteïensintese dan plaasvind. Die tempo van proteïensintese is hoër in prokariote as eukariote en kan tot 20 aminosure per sekonde bereik. [33]

Die proses om 'n proteïen uit 'n mRNA-sjabloon te sintetiseer, staan ​​bekend as vertaling . Die mRNA word op die ribosoom gelaai en word drie nukleotiede gelees deur elke kodon aan te pas by sy basiese antikodon wat op 'n oordrag-RNA- molekule geleë is, wat die aminosuur dra wat ooreenstem met die kodon wat dit herken. Die ensiem aminoasiel-tRNA-sintetase "laai" die tRNA-molekules op met die regte aminosure. Die groeiende polipeptied word dikwels die ontluikende ketting genoem . Proteïene word altyd van N-terminus tot C-terminus biosintetiseer . [29] : 1002–42

Die grootte van 'n gesintetiseerde proteïen kan gemeet word aan die aantal aminosure wat dit bevat, en aan die totale molekulêre massa daarvan , wat gewoonlik in eenhede dalton (sinoniem met atoommassa-eenhede ), of die afgeleide eenheid kilodalton (kDa) gerapporteer word . Die gemiddelde grootte van 'n proteïen neem toe van Archaea tot Bakterieë tot Eukaryote (283, 311, 438 residue en 31, 34, 49 kDa onderskeidelik) as gevolg van 'n groter aantal proteïendomeine wat proteïene in hoër organismes vorm. [34] Byvoorbeeld, gis proteïene is gemiddeld 466 aminosure lank en 53 kDa in massa. [26] Die grootste bekende proteïene is die titins , 'n komponent van die spiere sarkomeer , met 'n molekulêre massa van byna 3000 kDa en 'n totale lengte van byna 27.000 aminosure. [35]

Chemiese sintese

Kort proteïene kan ook chemies gesintetiseer word deur middel van 'n familie metodes wat bekend staan ​​as peptiedsintese , wat afhanklik is van organiese sintesetegnieke soos chemiese ligasie om peptiede met 'n hoë opbrengs te produseer. [36] Chemiese sintese maak voorsiening vir die inbring van nie-natuurlike aminosure in polipeptiedkettings, soos die aanhegting van fluoresserende sondes aan die aminosuur-sykettings. [37] Hierdie metodes is nuttig in laboratorium biochemie en selbiologie , maar oor die algemeen nie vir kommersiële toepassings. Chemiese sintese is ondoeltreffend vir polipeptiede wat langer is as ongeveer 300 aminosure, en die gesintetiseerde proteïene neem moontlik nie hul oorspronklike tersiêre struktuur aan nie . Die meeste chemiese sintesemetodes gaan van C-terminus na N-terminus, teenoor die biologiese reaksie. [38]

Struktuur

Die kristalstruktuur van die chaperonin, 'n groot proteïenkompleks. 'N Enkele proteïen-subeenheid word uitgelig. Chaperonins help met die vou van proteïene.
Drie moontlike voorstellings van die driedimensionele struktuur van die proteïentriose fosfaatisomerase . Links : voorstelling van alle atome gekleur volgens atoomtipe. Middel: Vereenvoudigde voorstelling wat die ruggraatkonformasie illustreer, gekleur deur sekondêre struktuur. Regs : oplosmiddel-toeganklike oppervlakvoorstelling gekleur volgens tipe residu (suur residue rooi, basiese residue blou, polêre residue groen, nie-polêre residue wit).

Die meeste proteïene vou in unieke 3D-strukture. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou, staan ​​bekend as sy natuurlike konformasie . [25] : 36 Alhoewel baie proteïene sonder hulp kan vou, bloot deur die chemiese eienskappe van hul aminosure, benodig ander die hulp van molekulêre chaperone om in hul oorspronklike toestande te vou. [25] : 37 Biochemici verwys dikwels na vier verskillende aspekte van 'n proteïen se struktuur: [25] : 30–34

  • Primêre struktuur : die aminosuurvolgorde . 'N Proteïen is 'n poliamied .
  • Sekondêre struktuur : herhaal plaaslike strukture wat gestabiliseer word deur waterstofbindings, gereeld. Die mees algemene voorbeelde is die α-heliks , β-vel en draaie . Omdat sekondêre strukture plaaslik is, kan baie streke met verskillende sekondêre strukture in dieselfde proteïenmolekule voorkom.
  • Tersiêre struktuur : die algehele vorm van 'n enkele proteïenmolekule; die ruimtelike verhouding van die sekondêre strukture tot mekaar. Tersiêre struktuur word gewoonlik gestabiliseer deur nie-lokale interaksies, meestal die vorming van 'n hidrofobiese kern , maar ook deur soutbruggies , waterstofbindings, disulfiedbindings en selfs posttranslasionele modifikasies . Die term "tersiêre struktuur" word dikwels gebruik as sinoniem met die term vou . Die tersiêre struktuur is wat die basiese funksie van die proteïen beheer.
  • Kwaternêre struktuur : die struktuur wat gevorm word deur verskeie proteïenmolekules (polipeptiedkettings), watin hierdie verbandgewoonlik proteïen-subeenhede genoemword, wat funksioneer as 'n enkele proteïenkompleks .
  • Quinêre struktuur : die handtekeninge van die proteïenoppervlak wat die oorvol sellulêre binneland organiseer. Quinêre struktuur is afhanklik van kortstondige, dog noodsaaklike, makromolekulêre interaksies wat binne lewende selle voorkom.

Proteïene is nie heeltemal rigiede molekules nie. Benewens hierdie vlakke van struktuur, kan proteïene tussen verskillende verwante strukture wissel terwyl hulle hul funksies verrig. In die konteks van hierdie funksionele herskikkings word hierdie tersiêre of kwaternêre strukture gewoonlik na verwys as " konformasies ", en oorgange tussen hulle word konformasieveranderings genoem . Sulke veranderinge word dikwels veroorsaak deur die binding van 'n substraatmolekule aan die aktiewe plek van 'n ensiem , of die fisiese streek van die proteïen wat aan chemiese katalise deelneem. In oplossing ondergaan proteïene ook 'n variasie in struktuur deur termiese vibrasie en die botsing met ander molekules. [29] : 368–75

Molekulêre oppervlak van verskeie proteïene wat hul vergelykende groottes toon. Van links na regs is: immunoglobulien G (IgG, 'n teenliggaam ), hemoglobien , insulien ('n hormoon), adenilaat kinase ('n ensiem) en glutamien sintetase ('n ensiem).

Proteïene kan informeel in drie hoofklasse verdeel word, wat korreleer met tipiese tersiêre strukture: bolvormige proteïene , veselagtige proteïene en membraanproteïene . Byna alle bolvormige proteïene is oplosbaar en baie ensieme. Veselagtige proteïene is dikwels struktureel, soos kollageen , die hoofkomponent van bindweefsel, of keratien , die proteïenkomponent van hare en naels. Membraanproteïene dien dikwels as reseptore of bied kanale waarop polêre of gelaaide molekules deur die selmembraan kan beweeg . [29] : 165–85

'N Spesiale geval van intramolekulêre waterstofbindings in proteïene, wat swak beskerm is teen wateraanvalle en dus hul eie dehidrasie bevorder , word dehidrone genoem . [39]

Proteïen domeine

Baie proteïene bestaan ​​uit verskeie proteïendomeine , dws segmente van 'n proteïen wat in verskillende strukturele eenhede vou. Domeine het gewoonlik ook spesifieke funksies, soos ensiematiese aktiwiteite (bv. Kinase ), of hulle dien as bindingsmodules (bv. Die SH3-domein bind aan prolienryke rye in ander proteïene).

Volgmotief

Kort aminosuurreekse in proteïene dien dikwels as herkenningsplekke vir ander proteïene. [40] SH3-domeine bind byvoorbeeld gewoonlik aan kort PxxP-motiewe (dws 2 proliene [P], geskei deur twee ongespesifiseerde aminosure [x], hoewel die omliggende aminosure die presiese bindingspesifisiteit kan bepaal). Baie sulke motiewe is versamel in die databasis Eukaryotic Linear Motif (ELM).

Sellulêre funksies

Proteïene is die belangrikste akteurs in die sel, wat na bewering die pligte uitvoer wat gespesifiseer word deur die inligting wat in gene gekodeer is. [26] Met die uitsondering van sekere soorte RNA , is die meeste ander biologiese molekules relatief inerte elemente waarop proteïene werk. Proteïene vorm die helfte van die droë gewig van 'n Escherichia coli- sel, terwyl ander makromolekules soos DNA en RNA onderskeidelik slegs 3% en 20% uitmaak. [41] Die versameling proteïene wat in 'n bepaalde sel of sel tipe uitgedruk word, staan ​​bekend as die proteoom daarvan .

Die ensiem heksokinase word getoon as 'n konvensionele ball-and-stick molekulêre model. Om te skaal in die regter boonste hoek is twee substrate, ATP en glukose .

Die belangrikste kenmerk van proteïene wat hul verskillende funksies ook toelaat, is die vermoë om ander molekules spesifiek en styf te bind. Die proteïengebied wat verantwoordelik is vir die binding van 'n ander molekule staan ​​bekend as die bindingsplek en is dikwels 'n depressie of 'n 'sak' op die molekulêre oppervlak. Hierdie bindingsvermoë word bemiddel deur die tersiêre struktuur van die proteïen, wat die bindplek se sak bepaal, en deur die chemiese eienskappe van die omliggende aminosure se sykettings. Proteïenbinding kan buitengewoon streng en spesifiek wees; die ribonuklease -remmerproteïen bind byvoorbeeld aan menslike angiogenien met 'n sub-femtomolêre dissosiasie-konstante (<10 - 15 M), maar bind glad nie aan sy amfibiese homoloog onkonase nie (> 1 M). Uiters geringe chemiese veranderinge soos die toevoeging van 'n enkele metielgroep aan 'n bindingsmaat kan soms voldoende wees om binding byna uit te skakel; byvoorbeeld, die aminoasiel-tRNA-sintetase wat spesifiek op die aminosuur valien is, diskrimineer teen die soortgelyke syketting van die aminosuur isoleucien . [42]

Proteïene kan aan ander proteïene sowel as klein-molekule substrate bind . Wanneer proteïene spesifiek aan ander kopieë van dieselfde molekule bind, kan hulle oligomeriseer om vesels te vorm; hierdie proses kom dikwels voor in strukturele proteïene wat bestaan ​​uit bolvormige monomere wat selfassosieer om rigiede vesels te vorm. Proteïen-proteïen-interaksies reguleer ook ensiematiese aktiwiteit, beheer die vordering deur die selsiklus en laat die samestelling van groot proteïenkomplekse toe wat baie naverwante reaksies met 'n algemene biologiese funksie uitvoer. Proteïene kan ook bind aan, of selfs geïntegreer in, selmembrane. Die vermoë van bindende vennote om aanpassingsveranderings in proteïene te bewerkstellig, maak die bou van geweldig komplekse seinnetwerke moontlik . [29] : 830–49 Aangesien interaksies tussen proteïene omkeerbaar is en sterk afhanklik is van die beskikbaarheid van verskillende groepe partnerproteïene om aggregate te vorm wat in staat is om afsonderlike funksies uit te voer, is studie van die interaksies tussen spesifieke proteïene 'n sleutel om belangrike aspekte van sellulêre funksie te verstaan, en uiteindelik die eienskappe wat spesifieke seltipes onderskei. [43] [44]

Ensieme

Die bekendste rol van proteïene in die sel is as ensieme wat chemiese reaksies kataliseer . Ensieme is gewoonlik baie spesifiek en versnel slegs een of enkele chemiese reaksies. Ensieme voer die meeste reaksies uit wat by metabolisme betrokke is , asook om DNA te manipuleer in prosesse soos DNA-replikasie , DNA-herstel en transkripsie . Sommige ensieme werk in op ander proteïene om chemiese groepe by te voeg of te verwyder in 'n proses wat bekend staan ​​as posttranslasionele modifikasie. Daar is bekend dat ongeveer 4 000 reaksies deur ensieme gekataliseer word. [45] Die tempoversnelling wat deur ensiematiese katalise verleen word, is dikwels enorm — soveel as 10 17- voudige toename in tempo ten opsigte van die ongekataliseerde reaksie in die geval van orotaat-dekarboksilase (78 miljoen jaar sonder die ensiem, 18 millisekondes met die ensiem). [46]

Die molekules wat deur ensieme gebind word en waarop hulle reageer, word substrate genoem . Alhoewel ensieme uit honderde aminosure kan bestaan, is dit gewoonlik slegs 'n klein fraksie van die residue wat met die substraat in aanraking kom, en 'n nog kleiner fraksie - gemiddeld drie tot vier residue - wat direk by katalise betrokke is. [47] Die area van die ensiem wat die substraat bind en die katalitiese residue bevat, staan ​​as die aktiewe plek bekend .

Dirigente proteïene is lede van 'n klas proteïene wat die stereochemie dikteer van 'n verbinding wat deur ander ensieme gesintetiseer word. [48]

Sel sein en ligand binding

Lintdiagram van 'n muis-teenliggaam teen cholera wat 'n koolhidraat- antigeen bind

Baie proteïene is betrokke by die proses van sel sein en sein transduksie . Sommige proteïene, soos insulien , is ekstrasellulêre proteïene wat 'n sein uit die sel waarin dit gesintetiseer is, na ander selle in weefsels in die verte oordra . Ander is membraanproteïene wat as reseptore dien waarvan die belangrikste funksie is om 'n seinmolekule te bind en 'n biochemiese reaksie in die sel te veroorsaak. Baie reseptore het 'n bindingsplek blootgestel aan die seloppervlak en 'n effektor-domein binne die sel, wat ensiematiese aktiwiteit kan hê of 'n konformasieverandering kan ondergaan wat deur ander proteïene binne die sel opgespoor word. [28] : 251–81

Teenliggaampies is proteïenkomponente van 'n adaptiewe immuunstelsel waarvan die belangrikste funksie is om antigenen of vreemde stowwe in die liggaam te bind en te vernietig. Teenliggaampies kan in die ekstrasellulêre omgewing afgeskei word of geanker word in die membrane van gespesialiseerde B-selle, bekend as plasmaselle . Terwyl ensieme beperk is in hul bindingsaffiniteit vir hul substrate deur die noodsaaklikheid om hul reaksie uit te voer, het teenliggaampies geen sulke beperkings nie. Die bindingsaffiniteit van 'n teenliggaam tot sy teiken is buitengewoon hoog. [29] : 275–50

Baie proteïene wat ligand vervoer, bind spesifieke klein biomolekules en vervoer dit na ander plekke in die liggaam van 'n meersellige organisme. Hierdie proteïene moet 'n hoë bindingsaffiniteit hê as hul ligand in hoë konsentrasies voorkom, maar moet ook die ligand vrystel as dit teen lae konsentrasies in die teikenweefsels voorkom. Die kanonieke voorbeeld van 'n ligandbindende proteïen is hemoglobien , wat suurstof vanaf die longe na ander organe en weefsels in alle gewerwelde diere vervoer en noue homoloë in elke biologiese koninkryk het . [29] : 222–29 Lektiene is suikerbindende proteïene wat baie spesifiek is vir hul suikergedeeltes. Lektiene speel gewoonlik 'n rol in biologiese herkenningsverskynsels waarby selle en proteïene betrokke is. [49] Reseptore en hormone is baie spesifieke bindingsproteïene.

Transmembraanproteïene kan ook dien as ligandtransportproteïene wat die deurlaatbaarheid van die selmembraan vir klein molekules en ione verander. Die membraan alleen het 'n hidrofobiese kern waardeur polêre of gelaaide molekules nie kan versprei nie . Membraanproteïene bevat interne kanale waarmee sulke molekules die sel kan binnegaan en verlaat. Baie ioonkanaalproteïene is spesiaal om slegs vir 'n bepaalde ioon te selekteer; byvoorbeeld, kalium- en natriumkanale onderskei dikwels net een van die twee ione. [28] : 232–34

Strukturele proteïene

Strukturele proteïene verleen styfheid en styfheid aan biologiese komponente wat andersins vloeibaar is. Die meeste strukturele proteïene is veselagtige proteïene ; byvoorbeeld, kollageen en elastien is kritieke komponente van bindweefsel soos kraakbeen , en keratien kom voor in harde of filamentagtige strukture soos hare , spykers , vere , hoewe en sommige dierdoppe . [29] : 178–81 Sommige bolvormige proteïene kan ook strukturele funksies speel, byvoorbeeld, aktien en tubulien is bolvormig en oplosbaar as monomere, maar polimeer om lang, stywe vesels te vorm waaruit die sitoskelet bestaan , wat die sel in staat stel om sy vorm en grootte.

Ander proteïene wat strukturele funksies dien, is motoriese proteïene soos miosien , kinesien en dyneïen , wat meganiese kragte kan genereer. Hierdie proteïene is van kardinale belang vir die sellulêre beweeglikheid van enkel-organismes en die sperms van baie meersellige organismes wat seksueel voortplant . Hulle genereer ook die kragte wat deur samentrekkende spiere uitgeoefen word [29] : 258–64, 272 en speel noodsaaklike rolle in intrasellulêre vervoer.

Proteïen evolusie

'N Belangrike vraag in die molekulêre biologie is hoe proteïene ontwikkel, dws hoe kan mutasies (of eerder veranderings in aminosuurvolgorde ) lei tot nuwe strukture en funksies? Die meeste aminosure in 'n proteïen kan verander word sonder om die aktiwiteit of funksie te onderbreek, soos blyk uit talle homoloë proteïene in verskillende soorte (soos versamel in gespesialiseerde databasisse vir proteïenfamilies, bv. PFAM ). [50] Om dramatiese gevolge van mutasies te voorkom, kan 'n geen gedupliseer word voordat dit vrylik kan muteer. Dit kan egter ook lei tot 'n volledige verlies aan geenfunksie en dus pseudo-gene . [51] Meer algemeen het enkele aminosuurveranderinge beperkte gevolge, hoewel sommige die proteïenfunksie aansienlik kan verander, veral in ensieme . Baie ensieme kan byvoorbeeld hul substraat se spesifisiteit verander deur een of enkele mutasies. [52] Veranderinge in substraat-spesifisiteit word vergemaklik deur substraat-losbandigheid , dws die vermoë van baie ensieme om verskeie substrate te bind en te verwerk . Wanneer mutasies voorkom, kan die spesifisiteit van 'n ensiem verhoog (of afneem) en dus die ensiemaktiwiteit daarvan. [52] Dus kan bakterieë (of ander organismes) aanpas by verskillende voedselbronne, insluitend onnatuurlike substrate soos plastiek. [53]

Metodes van studie

Die aktiwiteite en strukture van proteïene kan in vitro , in vivo en in silico ondersoek word . In vitro- studies van gesuiwerde proteïene in beheerde omgewings is nuttig om te leer hoe 'n proteïen sy funksie uitvoer: ensiemkinetika- studies ondersoek byvoorbeeld die chemiese meganisme van die katalitiese aktiwiteit van 'n ensiem en die relatiewe affiniteit daarvan vir verskillende moontlike substraatmolekules. Daarenteen kan eksperimente in vivo inligting verskaf oor die fisiologiese rol van 'n proteïen in die konteks van 'n sel of selfs 'n hele organisme . In silico- studies gebruik berekeningsmetodes om proteïene te bestudeer.

Proteïensuiwering

Om in vitro- analise uit te voer , moet 'n proteïen van ander sellulêre komponente gesuiwer word. Hierdie proses begin gewoonlik met sellisering , waarin die membraan van 'n sel onderbreek word en die interne inhoud daarvan vrygestel word in 'n oplossing wat 'n ru lysaat genoem word . Die resulterende mengsel kan gesuiwer word met behulp van ultrasentrifugasie , wat die verskillende sellulêre komponente in fraksies bevat wat oplosbare proteïene bevat; membraan lipiede en proteïene; sellulêre organelle en nukleïensure . Neerslag deur 'n metode wat bekend staan ​​as uitsouting, kan die proteïene van hierdie lysaat konsentreer. Verskeie soorte chromatografie word dan gebruik om die proteïene of proteïene van belang te isoleer op grond van eienskappe soos molekulêre gewig, nettolading en bindingsaffiniteit. [25] : 21–24 Die suiweringsvlak kan gemonitor word met behulp van verskillende soorte gelelektroforese indien die gewenste proteïen se molekulêre gewig en isoelektriese punt bekend is, deur spektroskopie as die proteïen onderskeibare spektroskopiese eienskappe het, of deur ensiemassays as die proteïen ensiematiese aktiwiteit. Daarbenewens kan proteïene volgens elektriese fokus geïsoleer word . [54]

Vir natuurlike proteïene kan 'n reeks suiweringstappe nodig wees om proteïene voldoende suiwer te kry vir laboratoriumtoepassings. Om hierdie proses te vereenvoudig, word genetiese ingenieurswese dikwels gebruik om chemiese eienskappe aan proteïene toe te voeg wat dit makliker maak om te suiwer sonder om hul struktuur of aktiwiteit te beïnvloed. Hier word 'n "etiket" bestaande uit 'n spesifieke aminosuurvolgorde, dikwels 'n reeks histidienreste ('n " His-tag "), aan een punt van die proteïen geheg. As gevolg daarvan, wanneer die lysaat oor 'n chromatografiekolom wat nikkel bevat gelei word , lig die histidienreste die nikkel en bind dit aan die kolom terwyl die ongemerkte komponente van die lysaat onbelemmerd verbygaan. 'N Aantal verskillende etikette is ontwikkel om navorsers te help om spesifieke proteïene uit komplekse mengsels te suiwer. [55]

Sellularisering

Proteïene in verskillende sellulêre kompartemente en strukture gemerk met groen fluoresserende proteïene (hier, wit)

Die studie van proteïene in vivo het dikwels te make met die sintese en lokalisering van die proteïen in die sel. Hoewel baie intrasellulêre proteïene word gesintetiseer in die sitoplasma en membraan-gebonde of afgeskei proteïen in die endoplasmiese retikulum , die besonderhede van hoe proteïene geteiken om spesifieke organelle of sellulêre strukture is dikwels onduidelik. 'N Handige tegniek vir die beoordeling van sellulêre lokalisering gebruik genetiese manipulasie om 'n fusie-proteïen of chimera in 'n sel uit te druk wat bestaan ​​uit die natuurlike proteïen van belang wat gekoppel is aan 'n " verslaggewer " soos groen fluorescerende proteïen (GFP). [56] Die posisie van die gefuseerde proteïen binne die sel kan skoon en doeltreffend gevisualiseer word met behulp van mikroskopie , [57] soos aangedui in die figuur hiernaas.

Ander metodes om die sellulêre ligging van proteïene toe te lig, vereis die gebruik van bekende merkers vir kompartemente vir streke soos ER, die Golgi, lysosome of vakuole, mitochondria, chloroplaste, plasmamembraan, ens. Met die gebruik van fluorescerend gemerkte weergawes van hierdie merkers of teenliggaampies teen bekende merkers, word dit baie eenvoudiger om die lokalisering van 'n proteïen van belang te identifiseer. Indirekte immunofluorescentie sal byvoorbeeld fluoressensie-kolokalisering en demonstrasie van ligging moontlik maak. Fluorescerende kleurstowwe word gebruik om sellulêre kompartemente vir 'n soortgelyke doel te benoem. [58]

Daar bestaan ​​ook ander moontlikhede. Byvoorbeeld, immunohistochemie gebruik gewoonlik 'n teenliggaam vir een of meer proteïene van belang wat gekonjugeer word aan ensieme wat luminescerende of chromogeniese seine lewer wat tussen monsters vergelyk kan word, wat inligting oor lokalisering moontlik maak. 'N Ander toepaslike tegniek is koaksie in sukrose (of ander materiaal) gradiënte deur middel van isopikniese sentrifugasie . [59] Alhoewel hierdie tegniek nie bewys dat daar 'n kompartement van bekende digtheid en proteïene van belang is nie, verhoog dit die waarskynlikheid en is dit meer vatbaar vir grootskaalse studies.

Laastens, die goudstandaardmetode van sellulêre lokalisering is immuno-elektronmikroskopie . Hierdie tegniek gebruik ook 'n teenliggaam vir die proteïen van belang, tesame met klassieke elektronmikroskopietegnieke. Die monster word voorberei vir normale elektronmikroskopiese ondersoek en dan behandel met 'n teenliggaam vir die proteïen van belang wat gekonjugeer is met 'n uiters elektro-digte materiaal, gewoonlik goud. Dit maak voorsiening vir die lokalisering van sowel ultrastrukturele besonderhede as die proteïen wat van belang is. [60]

Deur middel van 'n ander genetiese manipulasie-toepassing, bekend as mutasie van die plek gerig , kan navorsers die proteïenvolgorde verander en dus die struktuur, sellulêre lokalisering en vatbaarheid vir regulering. Hierdie tegniek laat selfs die opname van onnatuurlike aminosure in proteïene toe, met behulp van gemodifiseerde tRNA's, [61] en kan die rasionele ontwerp van nuwe proteïene met nuwe eienskappe moontlik maak. [62]

Proteomika

Die totale aanvulling van proteïene wat terselfdertyd in 'n sel of 'n seltipe voorkom, staan ​​bekend as die proteoom daarvan , en die bestudering van sulke grootskaalse datastelle definieer die veld van proteomika , benoem na analogie van die verwante veld van genomika . Belangrike eksperimentele tegnieke in proteomika sluit in 2D-elektroforese , [63] wat die skeiding van baie proteïene moontlik maak, massaspektrometrie , [64] wat vinnige hoë-deurset-identifikasie van proteïene en volgorde van peptiede (meestal na in-gel-vertering ) moontlik maak, proteïene mikro-skikkings , wat die opsporing van die relatiewe vlakke van die verskillende proteïene in 'n sel moontlik maak, en tweebastersifting , wat die stelselmatige ondersoek na proteïen-proteïen-interaksies moontlik maak . [65] Die totale aanvulling van biologies moontlike sulke interaksies staan ​​bekend as die interaksie . [66] ' n Stelselmatige poging om die strukture van proteïene wat elke moontlike vou verteenwoordig, te bepaal, staan ​​bekend as strukturele genomika . [67]

Struktuurbepaling

Die ontdekking van die tersiêre struktuur van 'n proteïen, of die kwaternêre struktuur van sy komplekse, kan belangrike leidrade gee oor hoe die proteïen sy funksie vervul en hoe dit beïnvloed kan word, dit wil sê in die ontwerp van geneesmiddels . Aangesien proteïene te klein is om onder 'n ligmikroskoop gesien te word , moet ander metodes gebruik word om hul struktuur te bepaal. Algemene eksperimentele metodes sluit in röntgenkristallografie en NMR-spektroskopie , wat albei strukturele inligting met atoomoplossing kan lewer . NMR-eksperimente is egter in staat om inligting te verskaf waaruit 'n subversameling afstande tussen atompare geskat kan word, en die finale moontlike konformasies vir 'n proteïen word bepaal deur die oplossing van 'n afstandsgeometrieprobleem . Interferometrie met dubbele polarisasie is 'n kwantitatiewe analitiese metode om die algehele proteïenkonformasie en konformasieveranderings te meet as gevolg van interaksies of ander stimulus. Sirkelvormige dikroïsme is 'n ander laboratoriumtegniek vir die bepaling van interne β-vel / α-heliese samestelling van proteïene. Kryo-elektronmikroskopie word gebruik om strukturele inligting met 'n laer resolusie oor baie groot proteïenkomplekse, insluitend saamgestelde virusse , te produseer ; [28] : 340–41, kan ' n variant bekend as elektronkristallografie in sommige gevalle ook hoë resolusie-inligting lewer, veral vir tweedimensionele kristalle van membraanproteïene. [68] Oploste strukture word gewoonlik neergelê in die Protein Data Bank (PDB), 'n vry beskikbaar bron waaruit strukturele data oor duisende proteïene verkry kan word in die vorm van Cartesiese koördinate vir elke atoom in die proteïen. [69]

Baie meer geenreekse is bekend as proteïenstrukture. Verder is die stel opgeloste strukture bevooroordeeld na proteïene wat maklik onderhewig kan wees aan die voorwaardes wat vereis word in X-straalkristallografie , een van die belangrikste metodes om struktuur te bepaal. In die besonder is globulêre proteïene relatief maklik om te kristalliseer ter voorbereiding op X-straalkristallografie. Membraanproteïene en groot proteïenkomplekse is daarenteen moeilik om te kristalliseer en word onderverteenwoordig in die VBB. [70] Struktuurgenomika- inisiatiewe het gepoog om hierdie tekortkominge reg te stel deur die representatiewe strukture van groot vouklasse stelselmatig op te los. Metodes van die voorspelling van proteïenstrukture probeer 'n manier bied om 'n geloofwaardige struktuur te genereer vir proteïene waarvan die strukture nie eksperimenteel bepaal is nie. [71]

Struktuurvoorspelling

Samestellende aminosure ontleed kan word om sekondêre, tersiêre en kwaternêre proteïenstruktuur te voorspel, in hierdie geval hemoglobien met heem eenhede

Aanvullend tot die veld van strukturele genomika, ontwikkel die voorspelling van proteïenstruktuur doeltreffende wiskundige modelle van proteïene om die molekulêre formasies in teorie berekenbaar te voorspel, in plaas daarvan om strukture met laboratoriumwaarneming op te spoor. [72] Die suksesvolste tipe struktuurvoorspelling, bekend as homologiemodellering , berus op die bestaan ​​van 'n "sjabloon" -struktuur met 'n volgorde-ooreenkoms met die proteïen wat gemodelleer word; strukturele genomika se doel is om voldoende voorstelling in opgeloste strukture te bied om die meeste van die oorblywende te modelleer. [73] Alhoewel die vervaardiging van akkurate modelle 'n uitdaging bly as slegs slegs verwante sjabloonstrukture beskikbaar is, is daar voorgestel dat rybelyning die bottelnek in hierdie proses is, aangesien redelike akkurate modelle geproduseer kan word as 'n "perfekte" rybelyning bekend is. [74] Baie struktuurvoorspellingsmetodes het die opkomende veld van proteïeningenieurswese , waarin nuwe proteïenvoue reeds ontwerp is, ingelig . [75] Ook proteïene (in eukariote ~ 33%) bevat groot ongestruktureerde, maar biologies-funksionele segmente en kan geklassifiseer word as proteïene wat intrinsiek versteur is . [76] Die voorspelling en ontleding van proteïenversteuring is dus 'n belangrike deel van die karakterisering van proteïenstruktuur. [77]

Bioinformatika

'N Groot verskeidenheid berekeningsmetodes is ontwikkel om die struktuur, funksie en evolusie van proteïene te ontleed. Die ontwikkeling van sulke instrumente is aangedryf deur die groot hoeveelheid genomiese en proteomiese data wat beskikbaar is vir 'n verskeidenheid organismes, insluitend die menslike genoom . Dit is eenvoudig onmoontlik om alle proteïene eksperimenteel te bestudeer, daarom word slegs 'n paar aan laboratoriumeksperimente onderwerp, terwyl rekenaarinstrumente gebruik word om soortgelyke proteïene te ekstrapoleer. Sulke homoloë proteïene kan effektief geïdentifiseer word in ver-verwante organismes deur volgordebelyning . Genoom- en geenreekse kan deur verskillende instrumente vir sekere eienskappe gesoek word. Reeksprofielinstrumente kan beperkingsensiemplekke vind , leesraamwerke in nukleotiedreekse oopmaak en sekondêre strukture voorspel . Filogenetiese bome kan gebou word en evolusionêre hipoteses ontwikkel met behulp van spesiale sagteware soos ClustalW rakende die afkoms van moderne organismes en die gene wat hulle uitdruk. Die veld van bioinformatika is nou onontbeerlik vir die ontleding van gene en proteïene.

In silico simulasie van dinamiese prosesse

'N Meer komplekse rekenaarprobleem is die voorspelling van intermolekulêre interaksies, soos in molekulêre koppeling , [78] proteïenvou , proteïen-proteïen-interaksie en chemiese reaktiwiteit. Wiskundige modelle om hierdie dinamiese prosesse te simuleer, behels molekulêre meganika , in die besonder molekulêre dinamika . In hierdie verband, in silico simulasies ontdek die vou van klein α-heliese proteïen domeine soos die villin helm, [79] die MIV accessory proteïen [80] en hibriede metodes kombinasie van standaard molekulêre dinamika met kwantummeganiese wiskunde het die elektroniese state van ondersoek rodopsiene . [81]

Behalwe klassieke molekulêre dinamika, kan kwantadinamika metodes die simulasie van proteïene in atomistiese besonderhede met 'n akkurate beskrywing van kwantummeganiese effekte. Voorbeelde sluit in die multi-laag multi-konfigurasie tydafhanklike Hartree (MCTDH) metode en die hiërargiese bewegingsvergelykings (HEOM) benadering, wat toegepas is op onderskeidelik kriptochrome [82] en lig-oes-komplekse van bakterieë, [83] . Beide kwantum- en klassieke meganiese simulasies van biologiese skaalstelsels is uiters berekenend veeleisend, en verspreide rekenaarinisiatiewe (byvoorbeeld die Folding @ home- projek [84] ) vergemaklik die molekulêre modellering deur die vooruitgang in GPU- parallelle verwerking en Monte Carlo- tegnieke te benut .

Chemiese ontleding

Die totale stikstofinhoud van organiese materiaal word hoofsaaklik gevorm deur die aminogroepe in proteïene. Die totale Kjeldahl-stikstof ( TKN ) is 'n maatstaf van stikstof wat algemeen gebruik word in die ontleding van (afval) water, grond, voedsel, voer en organiese materiaal in die algemeen. Soos die naam aandui, word die Kjeldahl-metode toegepas. Meer sensitiewe metodes is beskikbaar. [85] [86]

Voeding

Die meeste mikro-organismes en plante kan al 20 standaard aminosure biosintetiseer , terwyl diere (insluitend mense) van die aminosure uit die dieet moet verkry . [41] Die aminosure wat 'n organisme nie alleen kan sintetiseer nie, word essensiële aminosure genoem . Belangrike ensieme wat sekere aminosure sintetiseer, is nie by diere aanwesig nie - soos aspartokinase , wat die eerste stap in die sintese van lysien , metionien en threonien uit aspartaat kataliseer . As aminosure in die omgewing voorkom, kan mikro-organismes energie bespaar deur die aminosure uit hul omgewing op te neem en hul biosintetiese weë af te reguleer .

By diere word aminosure verkry deur die inname van voedsel wat proteïene bevat. Geslote proteïene word dan deur vertering in aminosure afgebreek , wat gewoonlik denaturering van die proteïen behels deur blootstelling aan suur en hidrolise deur ensieme wat proteas genoem word . Sommige ingeneemde aminosure word gebruik vir proteïenbiosintese, terwyl ander deur glukoneogenese in glukose omgeskakel word of in die sitroensuurkringloop gevoer word . Hierdie gebruik van proteïene as brandstof is veral belangrik onder hongertoestande , aangesien dit die liggaam se eie proteïene kan gebruik om die lewe te onderhou, veral die wat in spiere voorkom . [87]

By diere soos honde en katte handhaaf proteïene die gesondheid en kwaliteit van die vel deur die groei van haarfollikels en keratinisering, en sodoende die waarskynlikheid dat velprobleme slegte reuke veroorsaak, verminder. [88] Swak gehalte proteïene speel ook 'n rol met betrekking tot gastro-intestinale gesondheid, wat die potensiaal vir winderigheid en reukverbindings by honde verhoog, want wanneer proteïene die dikderm in 'n onverteerde toestand bereik, word dit gefermenteer wat waterstofsulfiedgas, indool en skatol produseer. [89] Honde en katte verteer dierlike proteïene beter as dié van plante, maar produkte van lae gehalte dierlike oorsprong word sleg verteer, insluitend vel, vere en bindweefsel. [89]

Sien ook

  • iconBiologie portaal
  • Tegnologie-portaal
  • iconMedisyne portaal
  • Chemieportaal
  • iconVoedselportaal
  • iconHaaie-portaal
  • iconEkologie-portaal
  • iconOmgewingsportaal
  • iconMetabolisme portaal
  • iconWetenskapportaal
  • iconEvolusionêre biologie portaal
  • iconDiereportaal
  • Deproteinasie
  • DNA-bindende proteïen
  • Makromolekule
  • Intein
  • Lys van proteïene
  • Proteopatie
  • Proteopedia
  • Proteolise
  • Proteïenvolgorde ruimte
  • Proteïensuperfamilie

Verwysings

  1. ^ Thomas Burr Osborne (1909): The Vegetable Proteins Archived 2016-03-22 at the Wayback Machine , History pp 1 tot 6, van archive.org
  2. ^ Mulder GJ (1838). "Sur la composition de quelques stoffer animales" . Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande : 104.
  3. ^ Harold H (1951). "Die oorsprong van die woord 'Protein. ' " . Natuur . 168 (4267): 244. Bibcode : 1951Natur.168..244H . doi : 10.1038 / 168244a0 . PMID  14875059 . S2CID  4271525 .
  4. ^ a b c Perrett D (Augustus 2007). "Van 'proteïen' tot die begin van kliniese proteomika". Proteomika: Kliniese toepassings . 1 (8): 720–38. doi : 10.1002 / prca.200700525 . PMID  21136729 . S2CID  32843102 .
  5. ^ Nuwe Oxford-woordeboek vir Engels
  6. ^ Reynolds JA, Tanford C (2003). Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks) . New York, New York: Oxford University Press. bl. 15. ISBN 978-0-19-860694-9.
  7. ^ Reynolds en Tanford (2003).
  8. ^ Bischoff TL, Voit C (1860). Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt (in Duits). Leipzig, Heidelberg.
  9. ^ "Hofmeister, Franz" . ensiklopedie.com. Op 5 April 2017 vanaf die oorspronklike argief . Besoek op 4 April 2017 .
  10. ^ "Proteïen, afdeling: Klassifikasie van proteïene" . britannica.com. Op 4 April 2017 vanaf die oorspronklike argief . Besoek op 4 April 2017 .
  11. ^ Sumner JB (1926). "Die isolasie en kristallisasie van die ensiem urease. Voorlopige artikel" (PDF) . Tydskrif vir Biologiese Chemie . 69 (2): 435–41. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 84560-4 . Gearchiveer vanaf die oorspronklike op 25-03-2011 . Besoek op 16/01/2011 .
  12. ^ Pauling L, Corey RB (Mei 1951). "Atoomkoördinate en struktuurfaktore vir twee heliese konfigurasies van polipeptiedkettings" (PDF) . Verrigtinge van die National Academy of Sciences van die Verenigde State van Amerika . 37 (5): 235–40. Bibcode : 1951PNAS ... 37..235P . doi : 10.1073 / pnas.37.5.235 . PMC  1063348 . PMID  14834145 . Gearchiveer (PDF) vanaf die oorspronklike op 28-11-2012 . Besoek op 14/04/2009 .
  13. ^ Kauzmann W (Mei 1956). "Strukturele faktore in proteïendenaturasie". Tydskrif vir sellulêre fisiologie . 47 (Suppl 1): 113–31. doi : 10.1002 / jcp.1030470410 . PMID  13332017 .
  14. ^ Kauzmann W (1959). "Sommige faktore in die interpretasie van proteïendenaturasie". Vooruitgang in proteïenchemie Volume 14 . Vooruitgang in proteïenchemie. 14 . pp. 1–63. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60608-7 . ISBN 978-0-12-034214-3. PMID  14404936 .
  15. ^ Kalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM (Februarie 1955). "Afbraak van ribonuklease deur subtilisine". Biochimica et Biophysica Acta . 16 (2): 297–99. doi : 10.1016 / 0006-3002 (55) 90224-9 . PMID  14363272 .
  16. ^ Sanger F (1949). "Die terminale peptiede van insulien" . Die Biochemiese Tydskrif . 45 (5): 563–74. doi : 10.1042 / bj0450563 . PMC  1275055 . PMID  15396627 .
  17. ^ Sanger F. (1958), Nobel-lesing: Die chemie van insulien (PDF) , Nobelprize.org, geargiveer (PDF) uit die oorspronklike op 05-01-2013 , opgespoor 2016-02-09
  18. ^ Muirhead H, Perutz MF (Augustus 1963). "Struktuur van hemoglobien. 'N Driedimensionele vierder sintese van verminderde menslike hemoglobien met 'n resolusie van 5,5 Å". Natuur . 199 (4894): 633–38. Bibcode : 1963Natur.199..633M . doi : 10.1038 / 199633a0 . PMID  14074546 . S2CID  4257461 .
  19. ^ Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (Maart 1958). "'N Driedimensionele model van die myoglobienmolekule verkry deur röntgenanalise". Natuur . 181 (4610): 662–66. Bibcode : 1958Natur.181..662K . doi : 10.1038 / 181662a0 . PMID  13517261 . S2CID  4162786 .
  20. ^ "RCSB Proteïen Databank" . Gearchiveer vanaf die oorspronklike op 18-04-2015 . Besoek op 19/01/2017 .
  21. ^ Zhou ZH (April 2008). "In die rigting van atomiese resolusie strukturele bepaling deur enkel-deeltjie-krio-elektronmikroskopie" . Huidige mening oor struktuurbiologie . 18 (2): 218–28. doi : 10.1016 / j.sbi.2008.03.004 . PMC  2714865 . PMID  18403197 .
  22. ^ Keskin O, Tuncbag N, Gursoy A (April 2008). "Karakterisering en voorspelling van proteïeninterfaces om proteïen-proteïen-interaksienetwerke af te lei". Huidige farmaseutiese biotegnologie . 9 (2): 67–76. doi : 10.2174 / 138920108783955191 . hdl : 11511/32640 . PMID  18393863 .
  23. ^ Nelson DL, Cox MM (2005). Lehninger's Principles of Biochemistry (4de uitg.). New York, New York: WH Freeman and Company.
  24. ^ Gutteridge A, Thornton JM (November 2005). "Verstaan ​​die natuur se katalitiese gereedskapstel". Tendense in biochemiese wetenskappe . 30 (11): 622–29. doi : 10.1016 / j.tibs.2005.09.006 . PMID  16214343 .
  25. ^ a b c d e f g Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry . New York: Lange Medical Books / McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.
  26. ^ a b c Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J (2004). Molecular Cell Biology (5de uitg.). New York, New York: WH Freeman and Company.
  27. ^ Ardejani MS, Powers ET, Kelly JW (Augustus 2017). "Die gebruik van samewerkende gevoude peptiede om interaksie-energieë en konformatiewe geneigdhede te meet" . Rekeninge van chemiese navorsing . 50 (8): 1875–1882. doi : 10.1021 / acs.accounts.7b00195 . PMC  5584629 . PMID  28723063 .
  28. ^ a b c d Branden C, Tooze J (1999). Inleiding tot proteïenstruktuur . New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
  29. ^ a b c d e f g h i j Van Holde KE, Mathews CK (1996). Biochemie . Menlo Park, Kalifornië: Benjamin / Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.
  30. ^ Milo R (Desember 2013). "Wat is die totale aantal proteïenmolekules per selvolume? 'N Oproep om sommige gepubliseerde waardes te heroorweeg" . BioEssays . 35 (12): 1050–55. doi : 10.1002 / bies.201300066 . PMC  3910158 . PMID  24114984 .
  31. ^ Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R (November 2011). "Die kwantitatiewe proteoom van 'n menslike sellyn" . Molekulêre stelselsbiologie . 7 : 549. doi : 10.1038 / msb.2011.82 . PMC  3261713 . PMID  22068332 .
  32. ^ Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M (Julie 2013). "Variasie en genetiese beheer van die oorvloed proteïene by mense" . Natuur . 499 (7456): 79–82. Bibcode : 2013Natur.499 ... 79W . doi : 10.1038 / nature12223 . PMC  3789121 . PMID  23676674 .
  33. ^ Dobson CM (2000). "Die aard en betekenis van die vou van proteïene". In Pain RH (red.). Meganismes van proteïenvou . Oxford, Oxfordshire: Oxford University Press. pp. 1–28. ISBN 978-0-19-963789-8.
  34. ^ Kozlowski LP (Januarie 2017). "Proteoom-pI: proteoom isoelektriese punt databasis" . Nukleïensuurnavorsing . 45 (D1): D1112 – D1116. doi : 10.1093 / nar / gkw978 . PMC  5210655 . PMID  27789699 .
  35. ^ Fulton AB, Isaacs WB (April 1991). "Titien, 'n groot, elastiese sarkomere proteïen met 'n waarskynlike rol in morfogenese." BioEssays . 13 (4): 157–61. doi : 10.1002 / bies.950130403 . PMID  1859393 . S2CID  20237314 .
  36. ^ Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F (Februarie 2004). "Van produksie van peptiede in milligram-hoeveelhede vir navorsing tot hoeveelhede van hoeveelhede vir geneesmiddels van die toekoms". Huidige farmaseutiese biotegnologie . 5 (1): 29–43. doi : 10.2174 / 1389201043489620 . PMID  14965208 .
  37. ^ Schwarzer D, Cole PA (Desember 2005). "Proteïensemisintese en uitgedrukte proteïenafbinding: jaag die stert van 'n proteïen". Huidige mening oor chemiese biologie . 9 (6): 561–69. doi : 10.1016 / j.cbpa.2005.09.018 . PMID  16226484 .
  38. ^ Kent SB (Februarie 2009). "Totale chemiese sintese van proteïene". Chemical Society Resensies . 38 (2): 338–51. doi : 10.1039 / b700141j . PMID  19169452 .
  39. ^ Fernández A, Scott R (September 2003). "Dehidron: 'n struktureel gekodeerde sein vir proteïeninteraksie" . Biofisiese joernaal . 85 (3): 1914–28. Bibcode : 2003BpJ .... 85.1914F . doi : 10.1016 / S0006-3495 (03) 74619-0 . PMC  1303363 . PMID  12944304 .
  40. ^ Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ (Januarie 2012). "Eienskappe van kort lineêre motiewe". Molekulêre biostelsels . 8 (1): 268–81. doi : 10.1039 / c1mb05231d . PMID  21909575 .
  41. ^ a b Voet D, Voet JG. (2004). Biochemistry Vol 1 3de uitg. Wiley: Hoboken, NJ.
  42. ^ Sankaranarayanan R, Moras D (2001). "Die getrouheid van die vertaling van die genetiese kode" . Acta Biochimica Polonica . 48 (2): 323–35. doi : 10.18388 / abp.2001_3918 . PMID  11732604 .
  43. ^ Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA (Junie 2009). "Geslagsteroïedreseptore in skeletdifferensiasie en epiteliale neoplasie: is weefselspesifieke intervensie moontlik?". BioEssays . 31 (6): 629–41. doi : 10.1002 / bies.200800138 . PMID  19382224 . S2CID  205469320 .
  44. ^ Samarin S, Nusrat A (Januarie 2009). "Regulering van epikale epikale aansluitingskompleks deur Rho-familie GTPases". Grense in die biowetenskap . 14 (14): 1129–42. doi : 10.2741 / 3298 . PMID  19273120 .
  45. ^ Bairoch A (Januarie 2000). "Die ENZYME-databasis in 2000" (PDF) . Nukleïensuurnavorsing . 28 (1): 304–05. doi : 10.1093 / nar / 28.1.304 . PMC  102465 . PMID  10592255 . Op 1 Junie 2011 uit die oorspronklike (PDF) geargiveer .
  46. ^ Radzicka A, Wolfenden R (Januarie 1995). "'N Vaardige ensiem". Wetenskap . 267 (5194): 90–3. Bibcode : 1995Sci ... 267 ... 90R . doi : 10.1126 / science.7809611 . PMID  7809611 .
  47. ^ EBI eksterne dienste (20/01/2010). "Die katalitiese atlas by die Europese Instituut vir Bioinformatika" . Ebi.ac.uk. Gearchiveer vanaf die oorspronklike op 20-06-2013 . Besoek op 16/01/2011 .
  48. ^ Pickel B, Schaller A (Oktober 2013). "Dirigente proteïene: molekulêre eienskappe en potensiële biotegnologiese toepassings". Toegepaste mikrobiologie en biotegnologie . 97 (19): 8427–38. doi : 10.1007 / s00253-013-5167-4 . PMID  23989917 . S2CID  1896003 .
  49. ^ Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ (April 2000). "Geneeskundige chemie gebaseer op die suikerkode: grondbeginsels van lektinologie en eksperimentele strategieë met lektiene as teikens". Huidige medisinale chemie . 7 (4): 389–416. doi : 10.2174 / 0929867003375164 . PMID  10702616 .
  50. ^ Mulder NJ (2007-09-28). "Proteïenfamiliedatabasisse". eLS . Chichester, Verenigde Koninkryk: John Wiley & Sons, Ltd. pp. A0003058.pub2. doi : 10.1002 / 9780470015902.a0003058.pub2 . ISBN 978-0-470-01617-6.
  51. ^ Sisu C, Pei B, Leng J, Frankish A, Zhang Y, Balasubramanian S, et al. (September 2014). "Vergelykende analise van pseudogene oor drie filums" . Verrigtinge van die National Academy of Sciences van die Verenigde State van Amerika . 111 (37): 13361–6. Bibcode : 2014PNAS..11113361S . doi : 10.1073 / pnas.1407293111 . PMC  4169933 . PMID  25157146 .
  52. ^ a b Guzmán GI, Sandberg TE, LaCroix RA, Nyerges Á, Papp H, de Raad M, et al. (April 2019). "Enzyme-losbandigheid vorm aanpassing aan nuwe groeisubstrate" . Molekulêre stelselsbiologie . 15 (4): e8462. doi : 10.15252 / msb.20188462 . PMC  6452873 . PMID  30962359 .
  53. ^ Roohi, Bano K, Kuddus M, Zaheer MR, Zia Q, Khan MF, Ashraf GM, Gupta A, Aliev G (2017). "Microbial Enzymatic Degradation of Biodegradable Plastics". Huidige farmaseutiese biotegnologie . 18 (5): 429–440. doi : 10.2174 / 1389201018666170523165742 . PMID  28545359 .
  54. ^ Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A (2008). "Fraksionering van komplekse proteïenmengsels deur iso-elektriese fokus in vloeibare fase" . 2D BLADSY: Voorbereiding en fraksionering van monsters . Metodes in molekulêre biologie . Metodes in Molekulêre Biologie ™. 424 . pp.  225–39 . doi : 10.1007 / 978-1-60327-064-9_19 . ISBN 978-1-58829-722-8. PMID  18369866 .
  55. ^ Terpe K (Januarie 2003). "Oorsig van tag proteïenfusies: van molekulêre en biochemiese grondbeginsels tot kommersiële stelsels". Toegepaste mikrobiologie en biotegnologie . 60 (5): 523–33. doi : 10.1007 / s00253-002-1158-6 . PMID  12536251 . S2CID  206934268 .
  56. ^ Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK (Augustus 2008). "Fluorescerende proteïene as biomerkers en biosensors: gooi kleurliggies op molekulêre en sellulêre prosesse" . Huidige proteïen- en peptiedwetenskap . 9 (4): 338–69. doi : 10.2174 / 138920308785132668 . PMC  2904242 . PMID  18691124 .
  57. ^ Yuste R (Desember 2005). "Fluorescentiemikroskopie vandag". Natuurmetodes . 2 (12): 902–4. doi : 10.1038 / nmeth1205-902 . PMID  16299474 . S2CID  205418407 .
  58. ^ Margolin W (Januarie 2000). "Groen fluorescerende proteïen as verslaggewer vir makromolekulêre lokalisering in bakteriese selle". Metodes . 20 (1): 62–72. doi : 10.1006 / meth.1999.0906 . PMID  10610805 .
  59. ^ Walker JH, Wilson K (2000). Beginsels en tegnieke van praktiese biochemie . Cambridge, Verenigde Koninkryk: Cambridge University Press. bl. 287–89. ISBN 978-0-521-65873-7.
  60. ^ Mayhew TM, Lucocq JM (Augustus 2008). "Ontwikkelings in selbiologie vir kwantitatiewe immuno-elektronmikroskopie gebaseer op dun dele: 'n oorsig" . Histochemie en selbiologie . 130 (2): 299–313. doi : 10.1007 / s00418-008-0451-6 . PMC  2491712 . PMID  18553098 .
  61. ^ Hohsaka T, Sisido M (Desember 2002). "Opname van nie-natuurlike aminosure in proteïene". Huidige mening oor chemiese biologie . 6 (6): 809–15. doi : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00376-9 . PMID  12470735 .
  62. ^ Cedrone F, Ménez A, Quéméneur E (Augustus 2000). "Pas nuwe ensiemfunksies aan deur rasionele herontwerp". Huidige mening oor struktuurbiologie . 10 (4): 405–10. doi : 10.1016 / S0959-440X (00) 00106-8 . PMID  10981626 .
  63. ^ Görg A, Weiss W, Dunn MJ (Desember 2004). "Huidige tweedimensionele elektroforese-tegnologie vir proteomika". Proteomika . 4 (12): 3665–85. doi : 10.1002 / pmic.200401031 . PMID  15543535 . S2CID  28594824 .
  64. ^ Conrotto P, Souchelnytskyi S (September 2008). "Proteomiese benaderings in biologiese en mediese wetenskappe: beginsels en toepassings". Eksperimentele Onkologie . 30 (3): 171–80. PMID  18806738 .
  65. ^ Koegl M, Uetz P (Desember 2007). "Die verbetering van gis twee-hibried sifting stelsels" . Inligting oor funksionele genomika en proteomika . 6 (4): 302–12. doi : 10.1093 / bfgp / elm035 . PMID  18218650 . Argief van die oorspronklike op 2017/09/11 . Besoek op 23-07-2017 .
  66. ^ Plewczyński D, Ginalski K (2009). "Die interaksie: voorspel die proteïen-proteïen-interaksies in selle" . Sellulêre en molekulêre biologiese briewe . 14 (1): 1–22. doi : 10.2478 / s11658-008-0024-7 . PMC  6275871 . PMID  18839074 .
  67. ^ Zhang C, Kim SH (Februarie 2003). "Oorsig van strukturele genomika: van struktuur tot funksie" . Huidige mening oor chemiese biologie . 7 (1): 28–32. doi : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00015-7 . PMID  12547423 . Gearchiveer vanaf die oorspronklike op 19-11-2018 . Besoek op 29-06-2019 .
  68. ^ Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T (Desember 2005). "Lipied-proteïen interaksies in dubbellaagse tweedimensionele AQP0 kristalle" . Natuur . 438 (7068): 633–38. Bibcode : 2005Natur.438..633G . doi : 10.1038 / nature04321 . PMC  1350984 . PMID  16319884 .
  69. ^ Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H (Julie 2008). "Proteïenstruktuurdatabasisse met nuwe webdienste vir struktuurbiologie en biomediese navorsing" . Briefings in Bioinformatika . 9 (4): 276–85. doi : 10.1093 / bib / bbn015 . PMID  18430752 .
  70. ^ Walian P, Cross TA, Jap BK (2004). "Strukturele genomika van membraanproteïene" . Genoombiologie . 5 (4): 215. doi : 10.1186 / gb-2004-5-4-215 . PMC  395774 . PMID  15059248 .
  71. ^ Sleator RD (2012). "Voorspelling van proteïenfunksies". Funksionele genomika . Metodes in molekulêre biologie. 815 . bl. 15–24. doi : 10.1007 / 978-1-61779-424-7_2 . ISBN 978-1-61779-423-0. PMID  22130980 .
  72. ^ Zhang Y (Junie 2008). "Vordering en uitdagings in proteïenstruktuur voorspelling" . Huidige mening oor struktuurbiologie . 18 (3): 342–48. doi : 10.1016 / j.sbi.2008.02.004 . PMC  2680823 . PMID  18436442 .
  73. ^ Xiang Z (Junie 2006). "Vooruitgang in die modellering van proteïenstruktuur vir homologie" . Huidige proteïen- en peptiedwetenskap . 7 (3): 217–27. doi : 10.2174 / 138920306777452312 . PMC  1839925 . PMID  16787261 .
  74. ^ Zhang Y, Skolnick J (Januarie 2005). "Die voorspelling van die proteïenstruktuurprobleem kan met die huidige PDB-biblioteek opgelos word" . Verrigtinge van die National Academy of Sciences van die Verenigde State van Amerika . 102 (4): 1029–34. Bibcode : 2005PNAS..102.1029Z . doi : 10.1073 / pnas.0407152101 . PMC  545829 . PMID  15653774 .
  75. ^ Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D (November 2003). "Ontwerp van 'n nuwe bolvormige proteïenvou met atoomvlak akkuraatheid". Wetenskap . 302 (5649): 1364–68. Bibcode : 2003Sci ... 302.1364K . doi : 10.1126 / science.1089427 . PMID  14631033 . S2CID  1939390 .
  76. ^ Ward JJ, Sodhi JS, McGuffin LJ, Buxton BF, Jones DT (Maart 2004). "Voorspelling en funksionele analise van natuurlike afwyking in proteïene uit die drie koninkryke van die lewe". Tydskrif vir Molekulêre Biologie . 337 (3): 635–45. CiteSeerX  10.1.1.120.5605 . doi : 10.1016 / j.jmb.2004.02.002 . PMID  15019783 .
  77. ^ Tompa P, Fersht A (18 November 2009). Struktuur en funksie van proteïene wat intrinsiek versteur is . CRC Pers. ISBN 978-1-4200-7893-0. Op 19 April 2017 vanaf die oorspronklike argief . Besoek op 19 Oktober 2016 .
  78. ^ Ritchie DW (Februarie 2008). "Onlangse vordering en toekomstige aanwysings in proteïen - proteïen dok". Huidige proteïen- en peptiedwetenskap . 9 (1): 1–15. CiteSeerX  10.1.1.211.4946 . doi : 10.2174 / 138920308783565741 . PMID  18336319 .
  79. ^ Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS (November 2002). "Simulasie van die vou van 'n klein alfa-heliese proteïen in atomistiese besonderhede met behulp van wêreldwyd verspreide rekenaars". Tydskrif vir Molekulêre Biologie . 323 (5): 927–37. CiteSeerX  10.1.1.142.8664 . doi : 10.1016 / S0022-2836 (02) 00997-X . PMID  12417204 .
  80. ^ Herges T, Wenzel W (Januarie 2005). "In silico-vou van 'n drie-heliks-proteïen en karakterisering van die vryenergielandskap in 'n krag-atoomveld van alle atome". Fisiese oorsigbriewe . 94 (1): 018101. arXiv : fisika / 0310146 . Bibcode : 2005PhRvL..94a8101H . doi : 10.1103 / PhysRevLett.94.018101 . PMID  15698135 . S2CID  1477100 .
  81. ^ Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M (Augustus 2006). "Kleurafstelling by rodopsiene: die meganisme vir die spektrale verskuiwing tussen bakteriorodopsien en sensoriese rodopsien II". Tydskrif van die American Chemical Society . 128 (33): 10808–18. doi : 10.1021 / ja062082i . PMID  16910676 .
  82. ^ Mendive-Tapia D, Mangaud E, Firmino T, de la Lande A, Desouter-Lecomte M, Meyer HD, Gatti F (2018). "Multidimensionele kwantummeganiese modellering van elektronoordrag en elektroniese samehang in plantkriptochrome: die rol van aanvanklike badtoestande". J. Phys. Chem. B . 122 (1): 126–136. doi : 10.1021 / acs.jpcb.7b10412 . PMID  29216421 .
  83. ^ Strümpfer J, Schulten K (2012). "Maak kwantumdinamika-berekeninge oop met die hiërargievergelykings van beweging op parallelle rekenaars" . J. Chem. Teorie-rekenaar . 8 (8): 2808–2816. doi : 10.1021 / ct3003833 . PMC  3480185 . PMID  23105920 .
  84. ^ Scheraga HA, Khalili M, Liwo A (2007). "Proteïenvou-dinamika: oorsig van molekulêre simulasietegnieke". Jaarlikse oorsig van fisiese chemie . 58 : 57–83. Bibcode : 2007ARPC ... 58 ... 57s . doi : 10.1146 / annurev.physchem.58.032806.104614 . PMID  17034338 .
  85. ^ Muñoz-Huerta, Rafael F .; Guevara-Gonzalez, Ramon G .; Contreras-Medina, Luis M .; Torres-Pacheco, Irineo; Prado-Olivarez, Juan; Ocampo-Velazquez, Rosalia V. (16 Aug 2013). "'N Oorsig van metodes om die stikstofstatus in plante te waarneem: voordele, nadele en onlangse vooruitgang" . Sensors (Basel, Switserland) . 13 (8): 10823–10843. Bibcode : 2013Senso..1310823M . doi : 10.3390 / s130810823 . PMC  3812630 . PMID  23959242 .
  86. ^ Martin, PD; Malley, DF; Manning, G .; Fuller, L. (1 Nov 2002). "Bepaling van organiese koolstof en stikstof in die grond op veldvlak met behulp van naby-infrarooi spektroskopie" . Kanadese Tydskrif vir Grondkunde . 82 (4): 413–422. doi : 10.4141 / S01-054 - via DOI.org (Crossref).
  87. ^ Brosnan JT (Junie 2003). "Vervoer van interorganiese aminosure en die regulering daarvan" . Die Tydskrif vir Voeding . 133 (6 Suppl 1): 2068S – 72S. doi : 10.1093 / jn / 133.6.2068S . PMID  12771367 .
  88. ^ Watson TD (1998). "Dieet en velsiekte by honde en katte" . Die Tydskrif vir Voeding . 128 (12 verskaffers): 2783S – 89S. doi : 10.1093 / jn / 128.12.2783S . PMID  9868266 .
  89. ^ a b Case LP, Daristotle L, Hayek MG, Raasch MF (2010). Canine and Feline Nutrition-E-Book: 'n hulpbron vir geselskapsdiere . Elsevier Gesondheidswetenskappe.

Handboeke

  • Branden C, Tooze J (1999). Inleiding tot proteïenstruktuur . New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
  • Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry . New York: Lange Medical Books / McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.
  • Van Holde KE, Mathews CK (1996). Biochemie . Menlo Park, Kalifornië: Benjamin / Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.

Eksterne skakels

Databasisse en projekte

  • NCBI Entrez Proteïen databasis
  • NCBI Proteïenstruktuur databasis
  • Menslike proteïenverwysingsdatabasis
  • Menslike Proteinpedia
  • Folding @ Home (Stanford Universiteit)
  • Proteïendatabank in Europa (sien ook PDBeQuips , kort artikels en tutoriale oor interessante PDB-strukture)
  • Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (sien ook Molecule of the Month Archived 2020-07-24 by die Wayback Machine , met kort weergawes oor geselekteerde proteïene uit die PDB)
  • Proteopedia - Life in 3D : roteerbare, zoombare 3D-model met wiki-aantekeninge vir elke bekende proteïenmolekulêre struktuur.
  • UniProt die universele proteïenbron

Tutoriale en opvoedkundige webwerwe

  • "'N Inleiding tot proteïene" van HOPES (Huntington's Disease Outreach Project for Education in Stanford)
  • Proteïene: biogenese tot afbraak - Die virtuele biblioteek van biochemie en selbiologie
Language
  • Thai
  • Français
  • Deutsch
  • Arab
  • Português
  • Nederlands
  • Türkçe
  • Tiếng Việt
  • भारत
  • 日本語
  • 한국어
  • Hmoob
  • ខ្មែរ
  • Africa
  • Русский

©Copyright This page is based on the copyrighted Wikipedia article "/wiki/Protein" (Authors); it is used under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License. You may redistribute it, verbatim or modified, providing that you comply with the terms of the CC-BY-SA. Cookie-policy To contact us: mail to admin@tvd.wiki

TOP